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Onkologie, Hämatologie, Immunologie und Pneumologie

Struktur und Funktion des Hämoglobins


Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Häm-Gruppen, mit einem Protoporphyrin-Ring als eisentragendem Grundgerüst und aus vier Globin-Polypeptidketten, von denen je zwei identisch sind. Im Laufe der Entwicklung des menschlichen Organismus werden unterschiedliche Hämoglobine gebildet. Ungefähr 14 Tage nach der Konzeption werden im Dottersack die Hämoglobine Gower I (ζ2ε2)und II (α2ε2) und Hb Portland (ζ2γ2) sowie wenig später das fetale Hämoglobin HbF (α2γ2) synthetisiert. Nach ca. 8 Wochen werden die embryonalen Gene inaktiviert und HbF wird das vorherrschende Hämoglobin der Intrauterinperiode. Das adulte HbA wird in dieser Phase nur in kleinen Mengen gebildet. Etwa zum Geburtstermin wird die γ- durch die β- Globinsynthese abgelöst, das fetale Hämoglobin HbF fällt exponentiell und parallel zur Steigerung der adulten Hämoglobinsynthese ab (Abbildung1). Die prozentuale Normverteilung (Mittelwerte von elektrophoretischen Messungen) ist in Tabelle 1 aufgeführt.



Abb.1 Ontogenetische Veränderungen der Hämoglobinsynthese

Tabelle 1: Hb-Verteilung bei Normalpersonen und bei Thalassämie


HämoglobinKettennormalerhöht beivermindert bei
HbA1α2β2ca. 97 %homozygoter
β-Thalassämie
HbH-Krankheit
HbA2α2δ22-3,4 %heterozyote b-Thalassämie
( T. minor):
3,5-6 %
heterozygoter α0-Thalassämie
o. homozygoter
α+-Thalassämie
HbFα2γ20,5 %
Neugeborene:
>70 %
b-Thalassaemia major: > 90  %
 b-Thalassaemia minor: variabel bis zu 5 %
Thalassaemia intermedia: variabel
HbHβ40 %HbH-Krankheit
HbBartsγ40 %Hb Bart’s Hydrops fetalis

 

 

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